BLOQUE 2.BIOSÍNTESIS

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BIOSÍNTESIShttp://www.alegsa.com.ar/Definicion/de/biosintesis.php

4.    TERMODINAMICA
La termodinámica puede definirse como el tema de la Física que estudia los procesos en los que se transfiere energía como calor y como trabajo.

Sabemos que se efectúa trabajo cuando la energía se transfiere de un cuerpo a otro por medios mecánicos. El calor es una transferencia de energía de un cuerpo a un segundo cuerpo que está a menor temperatura. O sea, el calor es muy semejante al trabajo.
El calor se define como una transferencia de energía debida a una diferencia de temperatura, mientras que el trabajo es una transferencia de energía que no se debe a una diferencia de temperatura.
Al hablar de termodinámica, con frecuencia se usa el término "sistema". Por sistema se entiende un objeto o conjunto de objetos que deseamos considerar. El resto, lo demás en el Universo, que no pertenece al sistema, se conoce como su "ambiente". Se consideran varios tipos de sistemas. En un sistema cerrado no entra ni sale masa, contrariamente a los sistemas abiertos donde sí puede entrar o salir masa. Un sistema cerrado es aislado si no pasa energía en cualquiera de sus formas por sus fronteras.
Previo a profundizar en este tema de la termodinámica, es imprescindible establecer una clara distinción entre tres conceptos básicos: temperatura, calor y energía interna. Como ejemplo ilustrativo, es conveniente recurrir a la teoría cinética de los gases, en que éstos sabemos están constituidos por numerosísimas moléculas en permanente choque entre sí.
La temperatura es una medida de la energía cinética media de las moléculas individuales. El calor es una transferencia de energía, como energía térmica, de un objeto a otro debida a una diferencia de temperatura.
La energía interna (o térmica) es la energía total de todas las moléculas del objeto, o sea incluye energía cinética de traslación, rotación y vibración de las moléculas, energía potencial en moléculas y energía potencial entre moléculas. Para mayor claridad, imaginemos dos barras calientes de un mismo material de igual masa y temperatura. Entre las dos tienen el doble de la energía interna respecto de una sola barra. Notemos que el flujo de calor entre dos objetos depende de sus temperaturas y no de cuánta energía térmica o interna tiene cada uno. El flujo de calor es siempre desde el objeto a mayor temperatura hacia el objeto a menor temperatura.
4.1.    Primera Ley de la Termodinámica

Esta ley se expresa como:
  Eint = Q - W
Cambio en la energía interna en el sistema = Calor agregado (Q) - Trabajo efectuado por el sistema (W)
Notar que el signo menos en el lado derecho de la ecuación se debe justamente a que W se define como el trabajo efectuado por el sistema.
Para entender esta ley, es útil imaginar un gas encerrado en un cilindro, una de cuyas tapas es un émbolo móvil y que mediante un mechero podemos agregarle calor. El cambio en la energía interna del gas estará dado por la diferencia entre el calor agregado y el trabajo que el gas hace al levantar el émbolo contra la presión atmosférica.
4.2.    Segunda Ley de la Termodinámica
La primera ley nos dice que la energía se conserva. Sin embargo, podemos imaginar muchos procesos en que se conserve la energía, pero que realmente no ocurren en la naturaleza. Si se acerca un objeto caliente a uno frío, el calor pasa del caliente al frío y nunca al revés. Si pensamos que puede ser al revés, se seguiría conservando la energía y se cumpliría la primera ley.
En la naturaleza hay procesos que suceden, pero cuyos procesos inversos no. Para explicar esta falta de reversibilidad se formuló la segunda ley de la termodinamica, que tiene dos enunciados equivalentes:
Enunciado de Kelvin - Planck : Es imposible construir una máquina térmica que, operando en un ciclo, no produzca otro efecto que la absorción de energía desde un depósito y la realización de una cantidad igual de trabajo.
Enunciado de Clausius: Es imposible construir una máquina cíclica cuyo único efecto sea la transferencia continua de energía de un objeto a otro de mayor temperatura sin la entrada de energía por trabajo.
4.3.    Tercera Ley de la Termodinámica y Ley Cero
La ley cero, conocida con el nombre de la ley del equilibrio térmico fue enunciada en un principio por Maxwel y llevada a ley por Fowler y dice:
“Dos  sistemas en equilibrio térmico con un tercero, están en equilibrio térmico entre sí”.
El equilibrio térmico debe entenderse como el estado en el cual los sistemas equilibrados tienen la misma temperatura.  Esta ley es de gran importancia porque permitió definir a la temperatura como una propiedad termodinámica y no en función de las propiedades de una sustancia. La aplicación de la ley cero constituye un método para medir la temperatura de cualquier sistema escogiendo una propiedad del mismo que varíe con la temperatura con suficiente rapidez y que sea de fácil medición, llamada propiedad termométrica.  En el termómetro de vidrio esta propiedad es la altura alcanzada por el mercurio en el capilar de vidrio debido a la expansión térmica que sufre el mercurio por efecto de la temperatura.  Cuando  se alcanza el equilibrio térmico, ambos sistemas tienen la misma temperatura.
5.    EL METABOLISMO CELULAR: GENERALIDADES. ENZIMAS
5.1.    EL METABOLISMOhttp://www.youtube.com/watch?v=lh4rKeqMui0
La nutrición de las células supone una serie de complejos procesos químicos catalizados por enzimas que tienen como finalidad la obtención de materiales y/o energía. Este conjunto de procesos recibe el nombre de metabolismo.http://www.youtube.com/watch?v=aEaDsKu4zpk
5.1.1.    ANABOLISMO Y CATABOLISMO
El metabolismo va a poder descomponerse en dos series de reacciones:
Anabolismo. Son aquellos procesos químicos que se producen en la célula y que tienen como finalidad la obtención de sustancias orgánicas complejas a partir de sustancias más simples con un consumo energía. Son anabólicos, por ejemplo, la fotosíntesis, la síntesis de proteínas o la replicación del ADN.
Catabolismo. En estos procesos las moléculas complejas son degradadas formándose moléculas más simples. Se trata de procesos destructivos generadores de energía; como por ejemplo: la glucolisis.

TIPOS DE METABOLISMO
Los organismos no se diferencian en la manera de procurarse compuestos inorgánicos del medio, todos los obtienen de una manera directa. En cambio, si se van a diferenciar en cómo van a obtener las sustancias orgánicas. Ciertos organismos las obtienen a partir de sustancias inorgánicas, como el CO2, H2O, NO3 -, PO4 -3, etc. A estos organismos se les llama autótrofos. Otros son incapaces de elaborar los compuestos orgánicos a partir de compuestos inorgánicos y deben obtenerlos del medio, son los organismos heterótrofos.
Los organismos además de materiales necesitan también energía. Cuando la fuente de energía es la luz, el organismo recibe el nombre de fotosintético. Cuando la energía la obtienen a partir de sustancias químicas, tanto orgánicas como inorgánicas, los llamaremos quimiosintéticos.
Una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones químicas que conducen de un sustrato inicial a uno o varios productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediarios. Por ejemplo, en la ruta metabólica que incluye la secuencia de reacciones:
A     →     B     →    C     →     D     →    E
A es el sustrato inicial, E es el producto final, y B, C, D son los metabolitos intermediarios de la ruta metabólica.
Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas están catalizadas por enzimas y ocurren en el interior de las células. Muchas de estas rutas son muy complejas e involucran una modificación paso a paso de la sustancia inicial para darle la forma del producto con la estructura química deseada.
Todas las rutas metabólicas están interconectadas y muchas no tienen sentido aisladamente; no obstante, dada la enorme complejidad del metabolismo, su subdivisión en series relativamente cortas de reacciones facilita mucho su comprensión. Muchas rutas metabólicas se entrecruzan y existen algunos metabolitos que son importantes encrucijadas metabólicas, como el acetil coenzima-A.
5.1.2.    TIPOS DE RUTAS METABÓLICAS
Normalmente se distinguen tres tipos de rutas metabólicas:
    Rutas catabólicas. Son rutas oxidativas en las que se libera energía y poder reductor y a la vez se sintetiza ATP. Por ejemplo, laglucólisis y la beta-oxidación. En conjunto forman el catabolismo.
    Rutas anabólicas. Son rutas reductoras en las que se consume energía (ATP) y poder reductor. Por ejemplo, gluconeogénesis y elciclo de Calvin. En conjunto forman el anabolismo.
    Rutas anfibólicas. Son rutas mixtas, catabólicas y anabólicas, como el ciclo de Krebs, que genera energía y poder reductor, yprecursores para la biosíntesis

5.2.    LAS ENZIMAS
Llamados También fermentos orgánicos, son substancias orgánicas de material proteico elaboradas por las células animales y vegetales.

CONCEPTO DE CATÁLISIS
Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos.
Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando considerablemente las reacciones y disminuyendo la energía de activación que muchas reacciones requieren.

Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y tampoco se transforman, recuperándose intactas al final del proceso. La rapidez de actuación de las enzimas y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo es la razón de que se necesiten en pequeñísimas cantidades.
5.2.1.    ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Es de destacar que las enzimas son específicas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo:la sacarasa, que hidroliza la sacarosa.
Otras enzimas, sin embargo, tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples substratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes.
La especificidad de las enzimas ha llevado a comparar a éstas con llaves y a los substratos con cerraduras (modelo de la llave y la cerradura).

5.2.2.    ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y LAS ENZIMAS
Para armar una molécula hacen falta muchos elementos, a saber:
1.     Materia prima con la cual construir
2.     Operarios especializados: las enzimas
3.     Transferencia de electrones y de materiales preelaborados (dentro o fuera de la célula)
4.     Energía para unir los átomos en las combinaciones deseadas.
Las enzimas son las moléculas responsables de "elegir" entre una enorme cantidad de reacciones posibles, cuáles de ellas van a ocurrir y cuáles no.
¿Cómo actúan las enzimas?
Como vimos hasta ahora, la velocidad de las reacciones dependen del contacto entre las unidades químicas (átomos, moléculas, etc.), que a partir del movimiento térmico (calor) producen colisiones entre esas mismas unidades. Por lo tanto para cada temperatura existirá una velocidad de coalición determinada.
La energía que se necesita para que se produzca una reacción determinada se llama "energía de activación".
Las reacciones químicas que se dan siempre requieren de una gran energía de activación. Pero a diferencia de lo que ocurre en un laboratorio, los organismos biológicos no están preparados para soportar esa energía. Por ese motivo los sistemas vivos han desarrollado un compuesto químico, que les sirve para llegar a una energía de activación alta sin destruirse. Este compuesto se llamaCATALIZADOR , el cual aumenta la velocidad de coalición molecular sin calor adicional produciendo un proceso llamado catálisis.

En la naturaleza existen diversos catalizadores, pero aquellos que son producidos por los organismos vivos se los conoce como catalizador biológico o ENZIMA.
La enzima es un complemento para el movimiento térmico, ósea disminuye los recursos de la energía activación permitiendo una velocidad de reacción, a una temperatura inferior a la realmente necesaria.
¿Qué tipo de molécula es una enzima?
Las enzimas son proteínas de tipo globular, complejas.
¿Qué característica presenta?
a.      Es específicas
a.      Actúa en baja concentración
a.      No sufre modificaciones
a.      Se recupera intacta al final de la reacción
a.    No afecta el equilibrio de la reacción, pero sí su velocidad.
¿Cómo trabajan?
La enzima se une con una molécula del sustrato para formar un complejo enzima-sustrato (ES), que, a su vez, se disocia en el producto y la enzima, que se recupera:

El sustrato es, casi siempre, más pequeño que la enzima y se une a ésta en un lugar específico llamado sitio activo. Típicamente, el sitio activo es una pequeña abertura o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima.
Por lo general, la concentración del sustrato es mayor que la de la enzima, [S] > [E], por lo que los sitios activos se "llenan" rápidamente: la enzima se satura. En este punto, el producto se forma a cierta velocidad (Vmax), no importa si se aumenta la [S].
Características particulares del sitio activo:
(a) Especificidad: una enzima puede discriminar entre diversas moléculas de posibles sustratos. De aquí el axioma "una enzima para cada sustrato". El sitio activo tiene una forma que se asemeja bastante al sustrato, por lo que sustrato correcto se "ajusta perfectamente" en el sitio activo.
(b) Estructura: el sitio activo es una región tridimensional relativamente pequeña de la enzima. Cuando está totalmente encajado, el sustrato interacciona directamente con no más de 3 a 5 residuos de aminoácidos del sitio activo.
(c) Interacciones: los sustratos son retenidos inicialmente en el sitio activo por interacciones no covalente, débiles y reversibles, como la interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno y los puentes salinos, que sostienen al sustrato orientado hacia los residuos de aminoácidos para una mayor eficacia enzimática.
El enlace escindido es el enlace que se va romper por la acción enzimática. Cuando el sustrato se une al sitio activo se crea una tensión en ese enlace, que se rompe parcialmente en el estado de transición. La energía necesaria surge de la energía liberada por la unión con el sustrato. El estado de transición se estabiliza por las interacciones no-covalentes que se forman.
Deprime la energía de activación que se requiere en una reacción química, estableciendo una asociación temporaria con la o las moléculas que reaccionan.
Cuando se establece la unión entre una sustancia y una enzima se llama modelo "llave-cerradura". De esta manera se establece la especificidad de la enzima y el producto. El ajuste de esa unión se logra a través del sitio activo que presenta la enzima.
Una vez lograda la reacción, la enzima se separa del producto final quedando intacta para una futura intervención.
En la última década se ha observado que existe otro tipo de enganche entre el sustrato y la enzima, y que consiste en que la enzima tiene la particularidad de deformar y modificar su sitio activo el cual se adapta a la del producto, este modelo se llama "ajuste inducido"

Muchas veces la actividad enzimática, puede modificarse de acuerdo a diversas razones como por ejemplo necesidades metabólicas.
Uno de los ejemplos más clásicos es la “inhibición por producto final”.
Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la actúan.
La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración del enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

Descripción de la actividad

Las células son sistemas abiertos y, como tales, intercambian constantemente materia, energía e información con el exterior. El metabolismo celular es el conjunto de reacciones de degradación y síntesis a través de las cuales las células intercambian materia y energía con el medio, permitiendo el mantenimiento del sistema. Para hacer posibles estos procesos a temperaturas compatibles con los tejidos vivos, la velocidad de reacción de estos procesos es modificada por los catalizadores biológicos o enzimas.

El estudio de las enzimas es además relevante para comprender su papel en procesos de elaboración de alimentos y en la producción industrial mediante biotecnología.

En la estrategia propuesta te sugerimos invitar a los alumnos a investigar cómo se produce la degradación del peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) in vitro, acelerada por una enzima denominada catalasa; se puede comparar el efecto de la catalasa tal como se encuentra en los tejidos de los organismos vivos, con un catalizador no proteico, y se examinará su acción bajo diferentes condiciones.5.2.3.    

MODELO DE ACCIÓN ENZIMÁTICO

La parte proteica o apoenzimaes también, y por las mismas razones, la que determina la especificidad de la enzima. Así, la sacarasa actúa sobre la sacarosa por ser esta la única molécula que se adapta al centro activo.

Muchas enzimas precisan para su actuación la presencia de otras sustancias no proteicas: los cofactores. Químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples iones, cationes en particular, como el Cu+ + o el Zn+ + . En otros, son sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas.
Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de coenzimas. Las coenzimas son imprescindibles para que la enzima actúe. Suelen, además, ser las responsables de la actividad química de la enzima. Así, muchas reacciones de oxidación precisan del NAD+ , que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede actuar. Otro ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energía en las que actúa como coenzima el ATP.
Por último, indicar que las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).
5.2.4.    APLICACIONES INDUSTRIALES DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se ha convertido en un área de investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante evolución in vitro. Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.

5.2.5.    FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.-
 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.

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